Ana səhifə

Retikulum endoplazmatyczne


Yüklə 0.53 Mb.
tarix25.06.2016
ölçüsü0.53 Mb.
ĆWICZENIA - 12.03.07 r.
RETIKULUM ENDOPLAZMATYCZNE

- występuje we wszystkich komórkach eukariotycznych z wyjątkiem dojrzałych erytrocytów ssaków i komórek plemnikowych

- wyst. w różnych formach morfologicznych (pęcherzyki, rureczki, cysterny)
Błony tworzące ściany siateczki mają 3 warstwy, przy czym w błonie siateczki gładkiej jest więcej cholesterolu.
Skład chemiczny:

- białek enzymatycznych i strukturalnych jest więcej niż w plazmolemmie, ale z kolei jest mniej lipidów

- niewielkie ilości cholesterolu i jego estrów (3-6%), kw. tłuszczowe (głównie nienasycone)
Wzajemny stosunek siateczki szorstkiej i gładkiej zależy od rodzaju procesów metabolicznych zachodzących w komórce. Rozbudowa siateczki ziarnistej jest obserwowana w komórkach syntetyzujących białka do wydalenia.

- siateczce sarkoplazmatycznej - ATP-aza transp. jony Ca2+

- siat. gładka znajduje się głównie w komórkach steroidotwórczych

Białka wydzielnicze i enzymolizosomalne muszą być transportowane w jedną stronę; mają specyficzną sekwencję (peptyd sygnałowy), która mówi że muszą być oddzielone błoną od cytoplazmy.

Produkty translacji są wbudowywane w błonę siateczki lub transportowane do jej wnętrza.

- na rybosomach siateczki syntetyzowane są białka ją budujące

- składniki lipidowe syntetyzowane są w ścianach całej siateczki, niezależnie od podziału na szorstką i gładką

- na terenie siateczki zachodzą procesy utleniania i hydroksylacji, a także procesy detoksykacji z udziałem cytochromu P450 (głównie w gładkiej)


Retikulum endoplazmatyczne szorstkie

- cysterny pokryte od zewn. rybosomami

- głównym zadaniem jest synteza i modyfikacja białek eksportowych
Retikulum endoplazmatycznie gładkie

- rozgałęziona sieć kanalików

- zaangażowane w syntezę wielu rodzajów lipidów
Modyfikacja białek

- odcięcie peptydu sygnałowego

- sfałdowanie (nadanie odpowiedniej konformacji) - dużą rolę odgrywają mostki siarczkowe

- N-glikozylacja - przyłączenie reszt cukrowców do grup aminowych białek


Dynamika przemian RER

- w przebiegu mitozy siateczka ulega fragmentacji w stopniu zróżnicowanym w różnych typach tkanek

- w komórkach o dużym nasileniu fragmentacji siateczka rozpada się na pęcherzyki o zmiennej średnicy (0,3-1 mikrometra)

- pęcherzyki przejmują nowe funkcje, specyficzne dla mitozy; służą także jako zbiorniki jonów Ca2+, niezbędnych w regulowaniu funkcji wrzeciona podziałowego


Przedziały:

1. Połączenie siateczki z otoczką jądrową (jako przedłużenie otoczki).

2. Rejon przejściowy - obszar pozbawiony rybosomów, od niego odrywają się pęcherzyki do aparatu Golgiego.

3. Klacjosomy - błoniaste zbiorniki, gdzie gromadzone są jony Ca2+, zatrzymywane dzięki kalretikulinie i kalsekwestrynie.


PROTEOSOMY

- kompleks enzymów proteolitycznych, umożliwiający pozalizosomową degradację białek w cytozolu (tylko u eukariotów)

- aby białko mogło być zdegradowane, najpierw musi być napiętnowane ubikwityną


Rodzaje proteosomów.

- 20S - nieaktywna jednostka podstawowa

- 26S - kompleks aktywny
Główne etapy proteolizy ubikwitynozależnej.

1. Aktywacja ubikwityny z udziałem ATP.

2. Transestryfikacja - napiętnowanie ubikwityną białka przeznaczonego do degradacji. Ubikwityna przyłącza się kowalencyjnie, decydują o tym enzymy rozpoznające specjalne sekwencje białek do degradacji.

3. Selekcja substratów białkowych skierowanych do proteolizy.

4. Proteoliza zależna od ATP.

5. Uwolnienie od ubikwityny.



LIZOSOMY

- końcowy szlak endocytarny stanowiący populację obłonionych pęcherzyków zawierających kwaśne hydrolazy.

- procesy degradacji białek, glikolipidów, sulfoglikolipidów, itd.

- w błonie obecna jest pompa transportująca jony H+ do wnętrza lizosomu

- inne pompy transportują produkty rozkładu do cytoplazmy

- błona jest od wewnątrz silnie glikozylowana, dzięki czemu nie ulega strawieniu

- substancje transportowane do lizosomów są znakowane fosforylowanymi resztami mannozy
Substraty mające ulec degradacji trafiają głównie na drodze endocytozy klatrynozależnej.

Większość enzymów hydrolitycznych to białka rozpuszczone obecne w świetle lizosomów.


Degradacja białek.

- białka przeznaczone do degradacji z lizosomach nie muszą być naznaczone ubikwityną

- trafiają do obłonionego przedziału lizosomu na drodze endocytozy

- hydroliza z udziałem kwaśnych proteaz rozpuszczonych w macierzy lizosomów


Proteoliza lizosomowa jest mniej selektywna niż cytozolowa.

Białka ulegają degradacji, ponieważ:

- jest to efekt regulacji aktywności biologicznej

- są źle sfałdowane

- ulegają odnowie

- są źródłem aminokwasów dla nowopowstających białek



Enzym

Substrat

Kwaśna fosfataza

Estry fosforanowe

Arylosulfataza B

Estry siarczanowe

A-galaktozydaza

Glikolipidy

B-galaktozydaza

Gangliozydy

Katepsyna L

Białka

B glukuronidaza

Mukopolisacharydy

Heksaminidaza

Glikozoaminoglikan



MITOCHONDRIUM

Matriks


- silnie zagęszczona mieszanina wielu enzymów

- mtDNA, tRNA

- rybosomy mitochondrialne 70S
Błona zewnętrzna:

- duże kanały przepuszczające cząsteczki o masie do 50000 Da

- enzymy prowadzące syntezę lipidów mitochondrialnych
Błona wewnętrzna:

- łańcuch oddechowy

- kompleks syntazy ATP

- liczne białka transportowe, wysoce selektywna przepuszczalność


Import białek i fosfolipidów do mitochondrium.

1. Białka mitochondrialne syntetyzowane na polisomach (jako większe prekursory) zawierają informację kierującą do mitochondrium.

2. Rozfałdowanie białek.

3. Wiązanie z receptorem na zewnętrznej powierzchni błony mitochondrialnej.

4. Przemieszczenie i sortowanie do odpowiedniego przedziału mitochondrium.

5. Skrócenie prekursora do formy pośredniej lub ostatecznej, usunięcie sekwencji kierującej.

6. Dodatkowe etapy dojrzewania; modyfikacje.

7. Sortowanie prekursorów pośrednich.

8. Sfałdowanie polipeptydu w strukturę funkcjonalną.
PEROKSYSOMY

- pęcherzyki o średnicy 0,5-1,5 mikrometra, otoczone pojedynczą błoną białkowo-lipidową, wypełnione jednorodną macierzą

- występują nielicznie w komórkach eukariotycznych jako mikrociała

- znajdują się w nich oksydazy

- utlenianie puryn, aminokwasów, kw. tłuszczowych, hydroksykwasów, itd.

- rozkładanie H2O2 (peroksydaza, katalaza)

- utlenianie długołańcuchowych kwasów tłuszczowych do cząsteczek 8-węglowych, dalsze etapy zachodzą w mitochondrium

- enzymem markerowym jest katalaza!!!666


Choroby wywołane niedoborem enzymów peroksysomowych:

- choroba Zellwegera (letalny zespół mózgowo-wątrobowo-nerkowy)

- ciężka kamica nerkowa
Hipotezy powstania peroksysomów:

1. "Pączkowanie" błon siateczki gładkiej.

2. Podział istniejących peroksysomów (hipoteza bliższa prawdy).
W mikrociałach w utlenianiu biorą udział oksydoresuktazy flawinowe, produktem ubocznym jest nadtlenek wodoru.

Wewnątrz peroksysomów znajduje się ekektronowo-gęsta ziarnista macierz, której rdzeń stanowi krystaliczna postać oksydazy moczanowe - głównego enzymu peroksysomów zwierzęcych.

Oksydaza moczanowa katalizuje rozkład kw. moczowego do alantoiny.

Powstający w wyniku aktywności peroksysomów tlen jest wykorzystywany do utleniania np. alkoholi, a energia powstająca w tym procesie ulega rozproszeniu w postaci ciepła (nie powstaje ATP).




Enzym

Proces

Oksydaza moczanowa

Katabolizm puryn

Oksydaza D-aminokwasów

Utlenianie aminokwasów

Oksydaza acylo-CoA

Utlenianie kwasów tłuszczowych

Acylotransferaza karnityny

Transport kwasów tłuszczowych

Reduktaza-3-hydroksy-3-metylo glutanylo CoA

Synteza cholesterolu


Verilənlər bazası müəlliflik hüququ ilə müdafiə olunur ©atelim.com 2016
rəhbərliyinə müraciət